Bioluminescence is the production and emission of light by a living organism. Its name is a hybrid word, originating from the Greek bios for "living" and theLatin lumen "light". Bioluminescence is a naturally occurring form of chemiluminescence where energy is released by a chemical reaction in the form of light emission. Fireflies, anglerfish, and other creatures produce the chemicals luciferin (a pigment) and luciferase (an enzyme).[1] The luciferin reacts with oxygento create light. The luciferase acts as a catalyst to speed up the reaction, which is sometimes mediated by cofactors such as calcium ions or ATP. The chemical reaction can occur either inside or outside the cell. In bacteria, the expression of genes related to bioluminescence is controlled by an operon called the Lux operon.[2]

Bioluminescence occurs in marine vertebrates and invertebrates, as well as microorganisms and terrestrial animals. Symbiotic organisms carried within larger organisms are also known to bioluminesce.


Bioluminescence is a form of luminescence, or "cold light" emission; less than 20% of the light generates thermal radiation. It should not be confused withfluorescence, phosphorescence or refraction of light.

Ninety percent of deep-sea marine life are estimated to produce bioluminescence in one form or another. Most marine light-emission belongs in the blue and green light spectrum, the wavelengths that can transmit through the seawater most easily. However, certain loose-jawed fishes emit red and infrared light and the genus Tomopteris emits yellow bioluminescence.

Non-marine bioluminescence is less widely distributed, but a larger variety in colours is seen. The two best-known forms of land bioluminescence are fireflies and glow worms. Other insects, insectlarvae, annelids, arachnids and even species of fungi have been noted to possess bioluminescent abilities.

Some forms of bioluminescence are brighter (or only exist) at night, following a circadian rhythm.

[edit]Adaptations for bioluminescence

There are five main theories for bioluminescent traits:

[edit]Counterillumination camouflage

Further information: Camouflage

In some squid species bacterial bioluminescence is used for counterillumination so the animal matches the overhead environmental light seen from below.[3] In these animals, photoreceptive vesicles have been found that control the contrast of this illumination to create optimal matching.[3] Usually these light organs are separate from the tissue containing the bioluminescent bacteria. However, in one species Euprymna scolopes these bacteria make up an integral component of the animal's light organ.[4]



Firefly larva

Bioluminescence is used as a lure to attract prey by several deep sea fish such as the anglerfish. A dangling appendage that extends from the head of the fish attracts small animals to within striking distance of the fish. Some fish, however, use a non-bioluminescent lure.

The cookiecutter shark uses bioluminescence for camouflage, but a small patch on its underbelly remains dark and appears as a small fish to large predatory fish like tuna and mackerel swimming beneath it. When these fish try to consume the "small fish", they are bitten by the shark, which gouges out small circular "cookie cutter" shaped chunks of flesh from its hosts.

Dinoflagellates have an interesting twist on this mechanism. When a predator of plankton is sensed through motion in the water, the dinoflagellate luminesces. This in turn attracts even larger predators which will consume the would-be predator of the dinoflagellate.

The attraction of mates is another proposed mechanism of bioluminescent action. This is seen actively in fireflies, which use periodic flashing in their abdomens to attract mates in the mating season. In the marine environment this has only been well documented in certain small crustaceans calledostracod. It has been suggested that pheromones may be used for long-distance communication, and bioluminescence used at close range to "home in" on the target.


Certain squid and small crustaceans use bioluminescent chemical mixtures or bioluminescent bacterial slurries in the same way as many squid use ink. A cloud of luminescence is expelled, confusing or repelling a potential predator while the squid or crustacean escapes to safety. Every species of firefly has larvae that glow to repel predators.


Communication between bacteria (quorum sensing) plays a role in the regulation of luminesence in many bacterial species. Using small extracellularly secreted molecules, they are able to adapt their behavior to only turn on genes for light production when they are at high cell densities.


While most marine bioluminescence is green to blue, the Black Dragonfish produces a red glow. This adaptation allows the fish to see red-pigmented prey, which are normally invisible in the deep ocean environment where red light has been filtered out by the water column.[5]



Artistic rendering of bioluminescentAntarctic krill


A bobtail squid, one of many bioluminescent squid – 63 out of 100 genera of cuttlefish and squid contain species with the ability.[6]

Bioluminescent organisms are a target for many areas of research. Luciferase systems are widely used in the field of genetic engineering as reporter genes. Luciferase systems have also been harnessed for biomedical research using bioluminescence imaging.

Vibrio symbiosis with numerous marine invertebrates and fish, namely the Hawaiian Bobtail Squid (Euprymna scolopes), are key experimental models forsymbiosis, quorum sensing, and bioluminescence.

The structures of photophores, the light producing organs in bioluminescent organisms, are being investigated by industrial designers.

[edit]Proposed applications of engineered bioluminescence

Some proposed applications of engineered bioluminescence include:[7]

Glowing trees to line highways to save government electricity bills

Christmas trees that do not need lights, reducing danger from electrical fires

Agricultural crops and domestic plants that luminesce when they need watering

New methods for detecting bacterial contamination of meats and other foods

Bio-identifiers for escaped convicts and mental patients

Detecting bacterial species in suspicious corpses

Novelty pets that bioluminesce (rabbits, mice, fish etc.)

[edit]Bioluminescent organisms

Omphalotus nidiformis

Example of a bioluminescent species of mushroom...

...glowing with the lights off.


Firefly (species unknown) with and without flash.


The fungus Panellus stipticus displaying bioluminescence.

All cells produce some form of bioluminescence within the electromagnetic spectrum, but most are neither visible nor noticeable to the naked eye. Every organism's bioluminescence is unique in wavelength, duration, timing and regularity of flashes. Below follows a list of organisms which have been observed to have visible bioluminescence.

[edit]Terrestrial organisms


certain arthropods


click beetles

glow worms

railroad worms

certain mycetophilid flies

certain centipedes such as Geophilus carpophagus [8]

certain millipedes such as Motyxia [9]

a terrestrial mollusc (a tropical land snail)

Quantula striata



Mushrooms (see Foxfire)

Jack O'Lantern mushroom (Omphalotus olearius)

ghost fungus (Omphalotus nidiformis)

Honey mushroom

Panellus stipticus

several species of Mycena



Cookie-cutter shark

Flashlight fish

Gulper eel


Marine hatchetfish

Midshipman fish



[edit]Marine invertebrates

many cnidarians

Sea pens


Aequorea victoria, a jellyfish

certain Ctenophores or "comb jellies"

certain echinoderms (e.g. Ophiurida)

certain crustaceans




certain chaetognaths

certain molluscs

certain clams, bivalves

certain nudibranchs, sea slugs



the order Teuthida

Colossal Squid



Sparkling Enope Squid

Vampire squid


Blue ocean glow caused by myriad tiny organisms, such as Noctiluca.



Vibrionaceae (e.g. Vibrio fischeri, Vibrio harveyi, Vibrio phosphoreum)

Members of the marine bacterial family Shewanellaceae, Shewanella hanedai and Shewanella woodyi have also been shown to be bioluminescent

Fungi – A total of 71 species are bioluminescent[10] including species of Armillaria, Omphalotus, Mycena, Gerronema, Pleurotus.

+ نوشته شده در  پنجشنبه پنجم آبان 1390ساعت 23:2  توسط ssss  | 

روش‌های درمان سرطان

یک ‌سوم سرطان ها اگر در مراحل اولیه تشخیص داده شده و به اندازه کافی درمان شوند، قابل درمان می‌باشند. تاکنون بیش از ۲۰۰ نوع مختلف سرطان شناخته شده است و هر نوعسرطان، عوامل، مشخصات و همچنین درمان خاص خود را دارد.
روش‌های درمان بیماری سرطان عبارتند از:
» شیمی درمانی
» پرتو درمانی
» جراحی
البته روش‌های زیر نیز گاه در درمان بیماری سرطان به کار رفته‌اند:
» ژن درمانی: در ژن‌ درمانی سرطان از اولیگونوکلئوتید‌ها استفاده می‌شود. نمونه‌ای از این روش برای جلوگیری از ساخته شدن پروتئین پی‌جی‌پی برای خارج نشدن داروهای ضد سرطان از سلول‌ها می‌باشد.
آنتی ‌انجیوجنسیس
» درمان بیولوژیکی یا ایمونولوژیک: مشتمل بر بازسازی، تحریک، هدایت و تقویت سیستم طبیعی دفاعی بدن بیمار است و با بکارگیری آنتی‌بادی و هدایت سیستم دفاعی خود بیمار جهت مبارزه با سرطان روی می‌دهد. بکارگیری عواملی مانند اینترفرون، سلول‌هایی که فعالیت ضدتوموری مستقیم دارند، و پادتن‌های تک‌تیره، رشد سرطان را کاهش می‌دهد.
» درمان فوتودینامیک (بکارگیری رنگ و نور): در این شیوه، رنگ به داخل یک رگ تزریق و سپس در تمام بدن منتشر می‌شود. پس از چند روز، این رنگ تنها در سلول‌های بدخیم باقی می‌ماند. سپس نور قرمز رنگ لیزری به سلول تابانده می‌شود و رنگ درون سلول سرطانی این نور را جذب می‌کند. این امر منجر به واکنش فوتوشیمیایی که ویرانگر سلول‌ها است می‌شود.
» سوزاندن ضایعه بدخیم با اشعه لیزر: در برخی موارد، ضایعه بدخیم سرطان ریه منجر به مسدود شدن خشکنای می‌شود. در چنین موردی پزشک با سوزاندن ضایعه بدخیم با اشعه لیزر، راه عبور هوا را برای بیمار باز می‌کند. این روش به گونه کامل نمی‌تواند منجر به از بین بردن ضایعه بدخیم شود ولی کمکی است جهت آسان شدن تنفس در بیمار.
» کاربرد شکل‌های جدید اشعه همانند پرتوهای لیزر که به بافت‌‌های طبیعی صدمه نمی‌‌زنند و توسعه انواع هورمون‌ درمانی به تنهایی و یا در ترکیب با سایر درمان‌ها، از پیشرفت‌های مهم در خصوص پیشگیری و درمان بیماری سرطان به شمار می‌رود.
عوارض بیوشیمی سرطان: هیپرکلسمی، هیپوکلسمی، هیپوناترمی، کمبود پتاسیم، زیاد بودن پتاسیم، بالا بودن اسیداوریک، هیپرتیروئیدیسم، هیپرلپیدمی، هیپوگلیسمی، بالا رفتن آمیلاز سرم، اختلالات تغذیه و آب و الکترولیت
عوارض بالینی سرطان: سیستم قلب و عروق، سیستم تنفسی، سیستم ادراری، ضعف عضلانی، درد شدید، استئوپروز
عوارض جراحی در سرطان: بر حسب محل جراحی، این عوارض بسیار متنوع و متفاوت است.
عوارض شیمی‌ درمانی، دارو درمانی و پرتودرمانی در سرطان: عوارض گوارشی، استئوپروز،، آتروفی عضلانی و عوارض دیگر

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:55  توسط ssss  | 

سبب‌شناسی سرطان

سرطان یک فرایند پویا است که توسط متغیرهای ناشناخته و مستقل متعددی موجب تغییرات مولکولی سلول شده و منجر به تداخل در سیستم تکثیر سلول می‌شود. نخستین تغییر سلولی آشکار در پیدایش سرطان، تراریختی و تغییر شکل سلول است. عوامل ایجاد سلول‌های سرطانی عبارتند از:

عوامل محیطی

عوامل محیطی در همه ‌جا وجود دارند؛ آنها در محیط اطراف ما، در مکان کار، در غذا و... یافت می‌شوند. از عوامل محیطی که در ایجاد سلول‌های سرطانی نقش دارند می‌توان آلودگی، دخانیات، مواد غذایی، الکل، برخی پرتوها و نیز رشد و تکثیر ویروس‌ها را نام برد.
» آلودگی: نقش آلودگی در ایجاد سرطان هنوز مشخص نیست، با این وجود گمان می‌رود که آلودگی‌های شیمیایی احتمال جهش سلول‌ها را افزایش داده و می‌توانند موجب گسترش سرطان در بدن شوند. آزبست، ونیل کلراید و ۲-نفتیل آمین مثال‌های از آلودگی‌های صنعتی هستند.
» دخانیات: مصرف دخانیات در ایجاد سرطان در مجاری تنفسی نقش اساسی دارد. ۹۰٪ ابتلا به سرطان ریه به دلیل کشیدن سیگار رخ می‌دهد. سیگار کشیدن مهم‌ترین عامل محیطی منفرد در وقوع مرگ زودرس در آمریکا است.
» مواد غذایی: مصرف الکل در ابتلا به سرطان‌های دهان (به غیر از لب)، حنجره، مری نقش دارد و به دلیل ایجاد سیروز الکلی، احتمال بروز سرطان کبد را بالا می‌برد.
» پرتوها: برخی از پرتوها همچون پرتوهای فرابنفش خورشید موجب سرطان‌هایی چون سرطان پوست می‌شوند.
» عفونت‌های باکتریایی و ویروسی: برخی سرطان‌ها همچون سرطان گردن رحم، به علت عفونت‌های ویروسی (ویروس پاپیلومای انسانی) بروز می‌کنند. میزان خطر سرطان گردن رحم به سن اولین مقاربت و تعداد شریک‌های جنسی وابسته ‌است. از دیگر ویروس‌ها می‌توان به ویروس ابشتین‌بار که در ایجاد شکل آفریقایی لنفوم بورکیت، لنفوم سلول B در افراد با ایمنی سرکوب‌شده، لنفوم هوجکین و سرطان نازوفارنکس نقش دارد، ویروس هپاتیت بی و ویروس هپاتیت سی که در ایجاد سرطان کبد نقش دارند اشاره کرد. از باکتری‌ها نیز می‌توان به هلیکوباکتر پیلوری اشاره کرد که با سرطان معده و لنفوم معده در ارتباط است.
» داروهای سرکوبگر ایمنی: موجب سرکوب مکانیسم ایمنی طبیعی شده و زمینه‌ ابتلا به سرطان را فراهم می‌کنند.

عوامل ژنتیکی (استعداد میزبان)

عوامل ژنتیکی از جمله نقایصی در کروموزوم‌ها و یا انتقال ژن معیوب به جنین
وجود سابقه سرطان بین اعضای نزدیک خانواده، احتمال دچار شدن به برخی انواع سرطان را افزایش می‌دهد. وجود جهش در برخی ژن‌ها (که به آنها آنکوژن و ژن‌های سرکوبگر تومور می‌گویند)، باعث بروز سرطان می‌شود.

عوامل ایمنولوژیک (ایمنی)

نارسایی مکانیسم ایمنی طبیعی بدن، عاملی مستعدکننده در ایجاد برخی انواع سرطان شناخته شده ‌است.


افزایش سن احتمال دچار شدن به برخی سرطان‌ها را به شدت افزایش می‌دهد. سلول‌های بنیادی در افراد پیر قدرت تولید سلول‌های ایمنی کمتری دارند. مغز استخوان در بدن افراد مسن سلول‌های ایمنی کمتری تولید می‌کند، بنابراین احتمال به سرطان خون در افراد مسن بالاتر است. اغلب سرطان‌ها در سنین حدود ۵۵ سال یا بیشتر از آن رخ می‌دهند. سرطان، علت اصلی مرگ در میان زنان ۴۰ تا ۷۹ سال و مردان ۶۰ تا ۷۶ سال است. البته سرطان، کودکان کمتر از ۱۵ سال را نیز دچار می‌کند و علت بیش از ۱۰ درصد موارد مرگ‌ومیر در این گروه سنی در آمریکا می‌باشد. لوسمی حاد (نوعی سرطان خون) و سرطان‌های دستگاه عصبی مرکزی حدود ۶۰ درصد مرگ‌ومیرها را در این سن باعث می‌شوند.


زنان چاق ممکن است به انواع ویژه سرطان مبتلا شوند. سرطان رحم در زنان چاق بیش از زنانی که وزن بدن آنها طبیعی است رایج است. این می‌تواند بدین علت باشد که بدن زنان چاق، بیش از اندازه استروژن تولید می‌کند. همچنین احتمال زیادی وجود دارد که زنان چاق به سرطان پستان، کولون و راست‌روده مبتلا شوند. به نظر می‌رسد که این موضوع با رژیم غذایی رابطه مستقیم دارد، زیرا این نوع سرطان احتمالاً با خوردن غذاهایی در ارتباط است که بدون فیبر بوده ولی چربی و کالری خیلی زیادی دارند.

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:55  توسط ssss  | 

بدخیم شدن سرطان

وقتی سلول «جهش‌یافته» تقسیم می‌شود، به 2 سلول جدید «جهش‌یافته» تبدیل می‌گردد و این فرآیند به همین ترتیب ادامه می‌یابد تا همان یک سلول موذی به توده‌ای از سلول‌ها که تومور نامیده می‌شود، تبدیل می‌گردد. اگر تومور به لایه‌‌ای محدود ختم شود و به سایر بافت‌ها و ارگان‌ها سرایت نکند، تومور خوش ‌خیم است. ولی در صورتی که سلول‌های تومور رشد کرده، تقسیم شوند و سلول‌های طبیعی اطراف خود را از بین ببرند و به نقاط دیگر بدن هم دست‌اندازی کنند، تومور بدخیم محسوب می‌شود.
بزرگترین خطر تومور بدخیم، توانایی آنها در حمله به بافت‌های سالم و پخش شدن در بدن است و این همان متاستاز سرطان است. هر چه تومورها رشد کنند و بزرگتر شوند، جلوی رسیدن مواد غذایی و اکسیژن را به سلول‌های سالم می‌گیرند و با پیشرفت سرطان، سلول‌های سالم می‌میرند و عملکرد و سلامت بیمار از بین می‌رود. اگر جلوی این فرآیند گرفته نشود، سرطان به مرگ می‌انجامد.

انواع سرطان‌ها

بیشتر سرطان‌ها به سه دسته عمده تقسیم می‌شوند:
» کارسینوم: کارسینوم شامل سرطان‌هایی می‌شود که از سلول‌هایی که سازنده پوست هستند (مثل سرطان پوست) و یا لایه داخلی اعضا را می‌پوشانند (مثل سرطان ریه) و یا سازنده غدد هستند (مثل سرطان سینه) منشاء می‌گیرند.
» سارکوم: سارکوم از دسته، سرطان‌هایی هستند که از بافت همبند مثل غضروف، استخوان و ماهیچه منشاء می‌گیرند. از این‌رو سرطان استخوان یا سرطان ماهیچه را در هر نقطه از بدن سارکوم می‌گویند.
» لوسمی و لنفوم‌ها: لوسمی و لنفوم‌ها شامل سرطان‌هایی است که از سلول‌های تشکیل‌دهنده خون و سلول‌های ایمنی منشاء می‌گیرند.
در کشورهای غربی، سرطان پوست شایعترین سرطان است و پس از آن سرطان سینه، ریه، پروستات، روده بزرگ، مثانه و رحم قرار دارد.

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:54  توسط ssss  | 

سرطان (نئوپلاسم)

سرطان (نئوپلاسم)، نوعی بیماری است که در آن سلول‌ها توانایی تقسیم و رشد عادی خود را از دست می‌دهند و این موضوع منجر به تسخیر، تخریب و فاسد شدن بافت‌های سالم می ‌شود.
جسم انسان از میلیون‌ها میلیون سلول تشکیل شده است که در کنار هم، بافت‌هایی مانند ماهیچه‌ها، استخوان و پوست را می‌سازند. بیشتر سلول‌های طبیعی بدن، در پاسخ به تحریکاتی که از داخل و خارج بدن به آنها وارد می‌شود، رشد و تولید مثل می‌کنند و در نهایت می‌میرند. ساختار ژنتیکی هر سلول سرعت رشد، تقسیم و زمان مرگ آن را تعیین می‌کند. در حالت طبیعی، جایگزینی سلول‌های فرسوده با سلول‌های جوان از یک برنامه منظم تبعیت می‌کند و فرایند رشد و تجدید سلولی به طور ثابت در بدن اتفاق می‌افتد. اگر این فرآیند در مسیر تعادل و صحیح خود اتفاق بیفتد، بدن سالم می‌ماند و عملکرد طبیعی خود را حفظ می‌کند. اما مشکلات، زمانی شروع می‌شود که یک سلول طبیعی دچار «جهش» و یا تغییر شده و به سلول سرطانی تبدیل می‌شود.

نحوه پیدایش سرطان

سرنوشت سلول‌ها کاملا کنترل شده ‌است و بر اساس نیازهای بدن می‌باشد. در چنین میزان تکثیر سلول‌ها بیشتر از مرگ سلولی است اما در جاندار بالغ میزان مرگ سلولی و تقسیم سلولی به تعادل می‌رسد. سرنوشت سلول در هر زمان، به طور کاملا دقیق، بوسیله فاکتورهای رشد، پیام‌های محیطی و برخی پروتئین‌ها و پیامبرهای سلولی، کنترل می‌شود. جهش‌هایی که منجر به تغییر هر یک از فاکتورهای موثر در سرنوشت سلول، می‌شوند باعث بهم خوردن نظم دقیقی که در تنظیم رشد و تکثیر و تمایز سلول ها وجود دارد می‌شود و می‌تواند منجر به بروز سرطان یا نئوپلاسم شود. سلولهای سرطانی کنترل خود را بر چرخه سلولی از دست داده و به طور مداوم و بدون توجه به پیام‌های سلولی و فاکتورهای رشد، به تکثیر ادامه می‌دهند. در سلولهای سرطانی بیان پروتئین‌های سلولی تغییر کرده و برخی از آنها که نباید بیان شوند، بیان شده و یا بیان برخی دیگر از ژن‌ها متوقف می‌شوند. در مجموع چهار گروه ژن، مسئول تقسیم سلولی به شمار می‌روند و نقص در آنها منجر به از دست رفتن کنترل رشد و تکثیر سلول‌ها و بروز سرطان می‌شوند:
» آنکوژن‌ها یا ژن‌های عامل تومور (Oncogene) که در شرایط عادی در فرستادن پیام به سلول برای تکثیر نقش دارند و اختلال و تغییر در آنها منجر به تکثیر نامنظم سلول می‌شود.
» ژن‌های سرکوبگر تومور (Tumor suppressor genes) این ژن‌ها پروتئین‌های خاصی را تولید می‌کنند که در شرایط عادی وظیفه معکوس آنکوژن‌ها را داشته و به سلول، پیام توقف تکثیر می‌دهند. یکی از مهم‌ترین ژن‌های این گروه، ژنی‌ به نام P53 است.
» ژن‌های خودکشی:(Suicide genes) خودکشی سلول‌ها یا مرگ سلول، یکی از مهم‌‌ترین فرآیندهای پیچیده سلولی است که به سلول توانایی خودکشی در شرایط غیر معمول را می‌دهد تا مانع شیوع تکثیر و آسیب‌دیدگی به سایر سلول‌ها ‌شود. هنگامی که ژن‌های خودکشی آسیب ببینند، دیگر قادر به فعالیت خود برای نابود کردن سلول معیوب نبوده و سلول سرطانی محسوب می‌شود.
» ژن‌های ترمیمی دی ‌ان ‌ای (DNA repairing genes) : این ژن‌ها مسئول ترمیم دی ‌ان ‌ای آسیب ‌دیده و معیوب هستند که با ترشح پروتئین‌های متفاوت، زمینه ترمیم دی ‌ان‌ ای آسیب‌دیده را فراهم می‌کنند. اما زمانی که خود این ژن‌های ترمیمی آسیب می‌بینند، سلول توانایی ترمیم خود را از دست داده و اختلالات ژنتیکی و ترمیم نشدن دی ‌ان ‌ای منجر بهسرطان یا نئوپلاسم می‌شود.

بدخیم شدن سرطان
سبب‌شناسی سرطان
علائم هشداردهنده سر

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:53  توسط ssss  | 


سانترومر برای اولین بار به صورت فشردگی اولیه بر روی کروموزوم مهره داران و بعدا به عنوان منطقه ای از کروموزوم که فراوانی نوترکیبی در آن کاهش یافته است،شناخته شده است.اخیرا بسیاری از خصوصیات مولکولی که سانترومررا از بقیه کروموزوم متمایزمی کند شناخته شده است.DNAسانترومری در بین یوکاریوت ها بسیار متنوع است و محدودهای از یک سانترومر ساده ی 125 جفت بازی در ساکارومیسس سرویسیا تا توالی بسیار تکراری آلفا-ساتلاتی (a-satellite) در مهره داران را شامل می شود.بیشتر یوکاریوت ها دارای سانترومرهای پیچیده ای هستند که شامل یک توالی بلند از DNA تکراری است که در بین گونه های مختلف بسیار متنوع است.

جدای از تفاوت هایی که در بین توالی DNA سانترومری وجود دارد، در همه ی سانترومرها ،پروتئین سانترومری A (CENP-A ) جایگزین پروتئین هیستونی H3 در ساختار نوکلئوزوم شده است. جهش در پروتئین سانترومری A باعث نقص در اتصال کینه توکور به سانترومر می شود . توالی DNA آلفا-ساتلایتی انسان دارای محل اتصال برای پروتئین سانترومریB  (CENP_B) می باشد.پروتئین سانترومری B به DNAآلفا-ساتلایتی متصل می شود ،ولی احتمال می دهند که درعملکرد سانترومر نقش ندارد.

پروتئین های CENP-C ،CENP-I ،CENP-H برای عملکرد درست کینه توکور ضروری هستند.CENP-E یک پروتئین موتوری شبیه کاینزین (Kinesin)است و در تجمع کروموزوم ها در صفحه ی متافازی نقش دارد.

سانترومر ناحیه ای از کروموزوم است که مسئول جدا شدن کروماتیدهای خواهری و کروموزوم های هومولوگ طی میتوز و میوز است.بنابراین سانترومرها برای پایداری ژنتیکی ضروری هستندو مثال هایی وجود دارد که نشان می دهد نقص در سانترومر باعث ایجاد آنیوپلوئیدیمی شود.طی پروفاز ،پروتئین های چسبنده(cohesion)که باعث اتصال کروماتیدهای خواهری به هم شده اند،به وسیله آنزیم جدا کننده (separase)تخریب شده و باعث جدا شدن کروماتید های خواهری از هم می شوند.تخریب پروتئین های چسبنده و جدا شدن کروماتید های خواهری


کروماتیدها فقط در ناحیه ی سانترومر به هم متصل باقی می مانندکه سانترومرها نیز در ابتدای آنافاز از هم جدا می شوند.در بعضی از کروموزوم ها سانترومر دیده نمی شودو به هنگام جدا شدن از رشته ی دوک هیچ شکستگی در کروموزوم رخ نمی دهدو به نظر می رسد کینه توکوردر تمام نقاط کروموزوم پخش شده است و کل کروموزوم را به عقب می کشد.بعضی از کروموزوم ها نیز دارای تعداد بیشتری سانترومر می باشند که تنها یکی ازسانترومرها فعال می باشدو بقیه غیر فعالند.زیرا اگر همه ی سانترومرها فعال باشند،در زمان چسبیدن سانترومر یه رشته های دوک،از نقاط مختلف چسبیده و هنگام کشیده شدن کروموزوم به عقب،تکه تکه  می شود.

انواع سانترومر

بر اساس فعالیت سانترومری در کروموزوم،چهار نوع سانترومر شناخته شده است:

1-سانترومر متمرکز(Localized centromere):

در اکثر موجودات ،هر کروموزوم دارای یک منطقه ی سانترومری متمرکز است که رشته های میکروتوبول در تقسیم سلولی به آن متصل می شوند.حدود 50 تا 100 میکروتوبول به یک سانترومر متصل می شود.چنین کروموزوم هایی را مونوسانترومری(monocentric) یا یوسانتریک (eucentric) می نامند.در برخی از تغییرات ساختاری،کروموزوم ممکن است دارای دو سانترومر شود که به آن کروموزوم دو سانترومری (dicentric)یا آنیوسانتریک (aneucentric) می گویند.

2-سانترومر ثانویه یا سانترومر جدید (Neocentromere or secondary centromere):

به طور طبیعی کروموزوم ها دارای یک سانترومر هستند (سانترومر متمرکز)،ولی در برخی گونه ها از قبیل ذرت ،سانترومر ثانویه وجود دارد و جایگاه سانترومر به وسیله ی یک مرکزثانویه جایگزین شده است.برای مثال تلومرجایگزین سانترومرمی شود و رشته های دوک به تلومر متصل می شوند.

3-سانترومر غیر متمرکز(Nonlocalized centromere):

در چنین مواردی رشته های دوک به یک سانترومر متصل نمی شوند،بلکه کروموزوم بیش از یک سانترومر دارد.این سانترومرها به دو نوع تقسیم می شوند:

3-الف)سانترومر چند تایی(Multiple or polycentromere):

هر کروموزوم دارای تعدادی سانترومراست که به وسیله ی مناطق غیرسانترومری کوچک از هم جدا شده اند و رشته های دوک به تعدادی سانترومرمتصل می شوند. در واقع چنین کروموزوم هایی ساختار مرکب یا چند تایی دارند که در سلول های زاینده ی کرم آسکاریس مشاهده شده است.

3-ب)سانترومر سراسری یا پراکنده(Diffuse or Holocentromere):

این نوع سانترومر در سال 1941 به وسیله ی هوگس شرادر (Hughes-Schradar) و ریز(Ris) کشف شد. در این حالت فعالیت سانترومری در طول کروموزوم پخش شده است. این حالت سانترومری درراسته ی نیم بالان و آغازیان مشاهده شده است.

4-سانترومر نیمه متمرکز (semilocalized centromere):

این نوع سانترومر در سال 1954 به وسیله ی واراما (Vaarama) کشف شده و به عنوان یک حالت حد واسط بین سانترومرهای متمرکز و سانترومر چند تایی در نظر گرفته می شود. در طول میتوز حرکت کروموزومی براساس فعالیت سانترومرمتمرکزاست،ولی در میوز فعالیت سانترومری بر عهده ی یک ناحیه ی دیگر از کروموزوم است. بنابراین فعالیت سانترومری و اتصال رشته های دوک با یک قاعده ی مشخص تغییر می کند که به آن تعویض سانترومری (centromere shift) می گویند.



منبع:ژنتیک از کلاسیک تا ژنومیک-انتشارات خانه ی زیست شناسی

نوشته شده توسط اسدالهی در 9 قبل از ظهر |  لینک ثابت   • نظر بدهید

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:51  توسط ssss  | 

ساختمان سانترومر

سانترومر ها نواحي متراكمي در داخل كروموزوم ها هستند كه باعث اتصال دو كروماتيد خواهري يك كروموزوم مضاعف در حين ميتوز و ميوز مي گردد.

در هنگام ميتوز سانترومر ها بايد تقسيم شوند تا دو كروماتيد خواهري بتوانند به دو قطب سلول حركت كنند.در خلال ميوز1 سانترومر هاي كروماتيد هاي خواهري

 دست نخورده باقي مي مانند اما در حين ميوز 2 آنها مانند ميتوز عمل مي كنند.

در داخل ناحيه سانترومر نواحي متعددي وجود دارد كه رشته هاي دوك به آن متصل مي شود و اين نواحي حاوي ( DNA )و پروتئين مي باشد.

اين محل هاي متصل را كينتوكور مي نامند كه حاوي ( DNA)و پروتئين مي باشد.ترتيب DNAدر اين نواحي (  DNAسانترومر) نامند .

اين ترتيب از يك كروموزوم تا كروموزوم ديگر تغيير مي كند .

اين  نوع DNAحدود 120 جفت بازطول دارد و داراي3 زير واحد مختلفي مي باشد(CED يك تا سه) .موتاسيون در دو زير واحد اول تاثيري در عملكرد سانترومر ندارد

اما موتاسيون در زير واحد شماره 3  به طور كامل توانائي سانترومر را در متصل كردن دو كروماتيد از بين مي برد.بنابر اين زير واحد CED3 بايد به

طور فعال درگير اتصال سانترومر به رشته هاي دوك باشد.كينتوكور جزء پروتئيني نيز دارد كمپلكسي از سه پروتئين كه (CBF3) كه به زير واحد 3CED كينتو كور

متصل مي شود.موتاسيون در ژن سازنده اين پروتئين نيز به طور كامل توانائي سانترومر در اتصال دو كروماتيد را از بين مي برد.


+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:51  توسط ssss  | 

بیشتر آنزیم ها از دو قسمت پروتئینی به نام آپوآنزیم و دیگری غیر پروتئینی به نام کو آنزیم تشکیل شده اند

آنزیم  الف) کو انزیم        ملکولهای کوچک مقاوم د رمقابل حرارت تا 70 درجه

         ب) آپوآنزیم          ملکولهای درشت پروتئینی حساس در مقابل حرارت

کو آنزیم ها را بر حسب منشا آنها میتوان به دو دسته تقسیم کرد

1-     کو آنزیم هایی که از ویتامینهای گروه ب مشتق شده اند و چون بدن انسان قادر به سنتز آنها نیست بنابر این باید توسط مواد غذائی به بدن برسند 

این گروه شامل کو آنزیم های زیر است 

-         تیامنی پیروفسفات

-         فلاوین آدنین دی نوکلئوتیدFADو فلاوین  منونوکلدوتید FMN

-         نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید و نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید NADP+

-         کو آنزیم A

-         بیوتین

2-     کو آنزیم هایی که در بدن ساخته میشود

-         کو انزیم های تترا پیرولی

-         اسید لیپوئیک

-         کو آنزیم Q

-         آدنوزین تری فسفات


+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:50  توسط ssss  | 

سایکلین ها و کینازهای وابسته به سایکلین :

پیشروی منظم سلولها از میان مراحل مختلف چرخه سلولی توسط کینازهای وابسته به سایکلین (CDK) ؛ پس از فعال سازی این کینازها از طریق اتصال به گروه دیگری از پروتئین ها موسوم به سایکلین سازماندهی میشود . این ترکیبات در طی چرخه سلولی به طور ذاتی اما به شکل غیر فعال بوجود می آیند

سایکلین های مختلفی در طی مراحل چرخه سلولی ساخته میشوند که عملکرد آنها عبارتند از:

-         فعال کردن کینازهای وابسته به سایکلین از طریق اتصال به آنها ؛

پس از اتمام این عمل سطوح سایکلین ها به سرعت کاهش می یابند. به علت ماهیت چرخه ای تولید وتجزیه این پروتئین هاست که آنها را سایکلین می نامند. هنگامی که یک سلول با یک پیام  تسریع کننده رشدمواجه می شود ؛ سطوح سایکلین های خانواده D بالا رفته و CDK های مناسب فعال می شوند. این کیناز های فعال شده یکی از نقاط وارسی بسیارمهم در چرخه سلولی است که عبور سلول را ازG1 به  Sکنترل می کند. علاوه بر این چرخه دارای نگهبانیست به نام پروتئین رتینوبلاستوما (Rb ) که این پروتئین محصول ژن سرکوبگر تومور به نام ژن Rb است. اگر آسیبی به این ژن وارد شود پروتئین رتینوبلاستوما ساخته نمی شود و سلول آزادانه ازG1 بهS وارد شده و منجر به سرطان می شود. چون رتینوبلاستوما یک پروتئین متصل شونده بهDNA است ؛ بنابر این سنتزDNA در مرحله ی S را مهار می کند و سلول را در مرحله G1نگه می دارد. در حالت طبیعی کیناز فعال شده ؛سبب فسفریله کردن رتینوبلاستوما می شود و در نتیجه به سلول اجازه ی عبور ازG1 بهS داده می شود. 


- ژنتیک مولکولی با گسترش یوکاریوتها ؛ گیتی امتیازی


+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:49  توسط ssss  | 

جمعه هجدهم بهمن 1387

دو نقطه وارسی آسيبِ DNA درمراحل G1 و G2

      همانندسازی کامل و دقيق مولکول DNA يکی از وقايعی است که قبل از شروع ميتوز و در مرحله S چرخه سلولی به انجام می رسد. در اکثر سلول ها , دو نقطه وارسی آسيبِ DNA در مراحل   G1و  G2وجود دارد , اگر DNA سلول دچار آسيب شده باشد اين نقاط وارسی اجازه ادامه چرخه سلولی را نمی دهند. در اين متن کوتاه به چگونگی توقف چرخه سلولی در سلول هايي که DNA آسيب ديده دارند می پردازيم اما قبل از پرداختن به اين نقاط وارسی , مختصراً به چگونگی تنظيم کنترل چرخه سلولی اشاره می کنيم  : 

    در سلول های يوکاريوتی شبکه پيچيده ای از پروتئين های تنظيمی با نام سيستم کنترل چرخه سلولی ايجاد شده است که انجام صحيح مراحل چرخه سلولی را کنترل می کند . در قلب اين سيستم کنترلی ,گروهی از پروتئين کينازها وجود دارند که با فسفوريلاسيون پروتئين های درون سلولی موجب شروع , پيشبرد و يا تنظيم مراحل مختلف چرخه سلولی می شوند. فعاليت اين پروتئين کينازها بصورت چرخه ای افزايش و کاهش می يابد و هميشگی نيست . تنظيم فعاليت چرخه ای اين پروتئين کينازها بر عهده مجموعه ای از پروتئين و آنزيم ها می باشدکه مهمترين آنها پروتئين های کنترلی ويژه ای به نام سيکلين ها ( cyclin ) هستند و به همين دليل به پروتئين کينازهای ذکر شده اصطلاحاً پروتئين کينازهای وابسته به سيکلين (cdk ) گفته می شود .

   تاکنون چهار گروه سيکلين در يوکاريوت ها شناسايي شده است , که بسته به اين که در کدام مرحله از چرخه سلولی به cdkها متصل شده و عمل می کنند آنها را گروه بندی می کنند اين چهار گروه عبارتند از : سيکلين های G1 , سيکلين های G1/S , سيکلين های  S  و سيکلين های  M , هرکدام از اين سيکلين ها در مرحله خاصی از چرخه سلولی به  cdk ها متصل شده و سبب ايجاد کمپلکس فعال سيکلين ـ پروتئين کيناز (G1 - cdk ,   G1/S – cdk,  S – cdk  و M – cdk ) می گردند, هرکدام از اين کمپلکس ها موجب پيشبرد مرحله ای درچرخه سلولی يا عبور از يک مرحله به مرحله ديگر می شوند , مثلاً در شروع ميتوز , M – cdk  با فسفوريلاسيون پروتئين های درون سلولی خاصی موجب فشرده شدن کروموزوم ها , تخريب غشاء هسته و شکل گيری دوک ميتوزی می گردند. و يا اينکه S – cdk  موجب شروع همانندسازی DNA درآغازS  می شوند

   همانطوريکه اشاره شد در اکثر سلول ها دو نقطه وارسی آسيبِ DNA  وجود دارد ,  اگر DNA سلول دچار آسيب شده باشد اين نقاط وارسی اجازه ادامه چرخه سلولی را نمی دهند يکی از اين نقاط وارسی در مرحله  G1 و ديگری در مرحله G2 قرار دارد . سرنوشت چنين سلول هايي بسته به ميزان آسيب وارده به DNA  و پرسلولی يا تک سلولی بودن جاندار متفاوت است . اگر آسيب وارده بر  DNA ترميم شود سلول مجدداً وارد چرخه سلولی می شود . اما اگر آسيب شديد باشد چه اتفاقی می افتد ؟ درتک سلولی هايي مثل مخمر حتی اگر آسيبِ شديد ترميم هم نشود سلول باز به چرخه سلولی خود ادامه می دهد زيرا در يک جاندار تک سلولی ادامه زندگی با يک جهش خطرناک , بهتر از زندگی نکردن و مرگ است . اما درجانداران پرسلولی عکس العمل طور ديگری است چون ممکن است چنين آسيب هايي موجب جهش هايي سرطان زا شوند و زندگی جاندار را به خطر بياندازند لذا مرگ يک سلول بهتر از مرگ خود جاندار است بنابراين در جانداران پرسلولی , سلول هايي که آسيب وارده بر  DNA آنها ترميم نشود  دچار مرگ برنامه ريزی شده ( apoptosis) می شوند . 

    اما چه مکانيزمی سبب توقف چرخه سلولی در سلول هايي می شود که دارای DNA آسيب ديده هستند ؟ در نقطه وارسی مرحله  G1 پروتئينی 53 کيلودالتونی به نام P53 نقش دارد اين پروتئين در واقع يک نوع فاکتور رونويسی است که موجب رونويسی از چندين ژن وتوليد چندين محصول مختلف می شود که يکی از آنها يک مهارکننده  Cdk به نام p21  است . p21 با اتصال به G1/S – cdk  و  S – cdk  آنها را غيرغعال کرده و بنابراين اجازه ورود سلول به مرحله S را نمی دهد .  اما پروتئين P53 درسلول هايي که  DNA  آنها سالم باشد بسيار ناپايدار است زيرا پروتئينی ديگر به نام Mdm2 به آن متصل شده و با نشانه گذاری آن ,  P53  را مستعد تخريب توسط پروتئازهای درون سلول می کند . بنابراين در سلول های سالم غلظت ان بسيار کم است , پس در سلول های سالم نمی تواند موجب بيان P21 و مهار چرخه سلولی شود اما آسيب وارده بر DNA , پروتئين کينازهايي را در سلول فعال می کند که سبب فسفوريلاسيون P53  می شوند . اين فسفوريلاسيون موجب کاهش اتصال آن به پروتئين Mdm2 می شود و در نتيجه از تخريب در امان می ماند و غلظت آن افزايش يافته و سبب بيان p21  می گردد . در ضمن اگر آسيب وارده شده بر DNA شديد باشد P53 سبب فعال شدن ژنهايي می شود که منجر به مرگ برنامه ريزی شده سلول يا آپوتوزيس می شوند .  بنابراين پروتئين p53 به عنوان يک ترمز برای چرخه سلولی عمل می کند.کاهش فعاليت اين پروتئين منجر به تجمع سريعتر جهش ها شده و می تواند سلول را به سوی سرطانی شدن سوق دهد. مشاهدات مختلف تاييدکننده اين واقعيت است زيرا درنزديک به نيمی از سرطان های انسانی اين ژن دچارجهش می شود.    اگر DNA سلولی در مرحله  G2 دچار آسيب شود اين آسيب موجب فعال شدن پروتئين کينازهايي می گردد که فسفاتاز  Cdc25 را فسفريله و آن را غير فعال می کنند . اين فسفاتاز ,  با دِفسفريلاسيون M – cdk  , موجب فعال شدن آن و شروع ميتوز  می شود . بنابراين آسيب وارده بر DNA با غير فعال کردن Cdc25   مانع از فعال شدن   M – cdk  و شروع ميتوز می شود . با ترميم DNA مجدداً سلول وارد مرحله ميتوز می گردد .

   نکته ديگر اينکه در سلول نقطه وارسی ديگری به نام نقطه وارسی همانندسازی DNA وجود دارد که تا همانندسازی DNA کامل نشود اجازه ورود سلول به ميتوز را نمی دهد .  مکانيزم مولکولی آن کاملاً شناسايي نشده است اما احتمالاً DNA همانندسازی نشده يا آن دسته از چنگال های همانندسازی که هنوز به انتها نرسيده اند سيگنال هايي منفی به چرخه سلولی می فرستند و مانع از فعال شدن M – cdk  می شوند . مکانيزم احتمالی بدين ترتيب است که سيگنال های منفی , پروتئين کينازی را فعال می کند که موجب مهار نمودن پروتئين فسفاتاز  Cdc25 می شود . با مهار شدن فسفاتاز  Cdc25, همانند آن چيزی که برای نقطه وارسی آسيبِ DNA در مرحله  G2 اتفاق می افتد ,  M – cdk  فسفوريله و در نتيجه غير فعال باقی می ماند . پس سلول وارد مرحله ميتوز نمی شود .

  منابع :

1)Melanie Volkening .Involvement of Human MCM8 in Prereplication Complex Assembly by Recruiting hcdc6 to Chromatin . Molecular and Cellular Biology, Vol.25,No.4, p.1560-1568,February 2005

2)  Emily E. Arias . Replication-dependent destruction of Cdt1 limits DNA replication to a single round per cell cycle in Xenopus egg extracts . GENES & DEVELOPMENT 19:114-126, 2005 

۳)  Albert,Bruce and et al  . Molecular biology of the cell . Fourth edition . Garland Science . 2002

4)  Lodish,Harvey and et al . Molecular cell biology.  Foutth edition .W.H. Freeman and Company . 2000

5) Lewin , Benjamin . Genes  VII .  Oxford university press. 2000

6) Cooper, Geoffrey M .The cell :a molecular approach . Fourth edition . Sinauer Associates,Inc. 2006

+ نوشته شده در  جمعه بیست و نهم مهر 1390ساعت 0:47  توسط ssss  | 

مطالب قدیمی‌تر